La synthèse chimique pour produire des peptides bioactifs de la 4e génération de cellules de Biocell Ultravital est obtenue par des méthodes combinées d’hydrolyse enzymatique par des enzymes protéolytiques et par fermentation à l’aide de cultures de démarrage. Cette combinaison des deux méthodes donne naissance à des peptides dont l’activité biologique est plus sûre, car dans l’un, toutes les traces contaminantes sont éliminées et dans l’autre, l’absorption par le tractus intestinal est facilitée. Un avantage supplémentaire de l’hydrolyse enzymatique est la réduction des allergènes. La procédure pour obtenir, isoler et identifier les bio-peptides avec une activité biologique spécifique, est obtenue avec la solution de la glande ou de l’organe pour extraire les bio-peptides, à laquelle on ajoute de la papaïne, de la pepsine, de la trypsine, l’application de différentes enzymes poursuit la formation d’un mélange avec différentes gammes d’activité biologique et incubé pendant un certain temps pour obtenir le degré d’hydrolyse souhaité.
Ensuite, l’hydrolysat est fractionné par chromatographie d’exclusion et chromatographie liquide semi-préparative en phase inverse, en sélectionnant la fraction ayant l’activité la plus élevée à la suite des premiers tests in vitro, et enfin la séquence des peptides responsables de la génération de l’activité est identifiée. La thérapie souhaitée est obtenue en appliquant la spectrométrie de masse et/ou le séquençage N-terminal. Cependant, les hydrolysats sont des mélanges complexes et peuvent contenir jusqu’à des centaines de molécules différentes. Par conséquent, la localisation des peptides bioactifs dans ces procédures est un travail biochimique d’expertise constante qui résulte en une tâche difficile et qui demande beaucoup de temps et de dévouement. Les fractions contiennent généralement encore de multiples composés qui nécessitent des cycles supplémentaires de fractionnement, de concentration et d’évaluation de la bioactivité pour pouvoir identifier la molécule responsable de l’activité dans les formules de chaque produit en fonction de l’indication thérapeutique.
Par conséquent, l’hydrolyse enzymatique utilisée offre des avantages incontestables, tels que l’absence de processus de dégradation du substrat puisque les enzymes sont sélectives pour un type de liaison, des valeurs de pH comprises entre 5 et 10 et des températures entre 40 et 60ºC, ce qui permet de maintenir ou d’améliorer la valeur nutritionnelle de la protéine. La spécificité de l’enzyme affecte la taille, la quantité et la composition des peptides et des acides aminés libres, ainsi que leur séquence d’acides aminés.